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Captura de movimiento Al igual que la tecnología de rastreo de Proteínas
Captura de movimiento Al igual que la tecnología de rastreo de Proteínas...

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Captura de movimiento Al igual que la tecnología de rastreo de Proteínas

Tecnología de captura de movimiento para rastrear la forma de la proteína.

En muchas películas animadas modernas, el truco para lograr movimientos realistas para personajes y objetos individuales radica en la tecnología de captura de movimiento. Este proceso a menudo involucra a alguien usando un traje de rastreo cubierto de bolas pequeñas de colores, mientras que una cámara captura la posición de esas bolas de colores, que luego se usa para representar cómo se mueve la persona.

Investigadores de la Universidad de Pennsylvania están desarrollando una tecnología similar para obtener "películas" de resolución atómica que rastrean cómo las proteínas se pliegan y cambian de forma. Para generar estas películas, los científicos etiquetan la proteína con sondas en muchas posiciones y observan el movimiento de esas etiquetas. Los datos de fluorescencia en las posiciones relativas de las sondas se pueden usar para construir modelos computacionales de la estructura de la proteína en detalle atómico. Esta investigación podría conducir a mejoras en los medicamentos utilizados para tratar enfermedades neurodegenerativas, así como a nuevos métodos de obtención de imágenes que podrían conducir a su detección más temprana.

La investigación fue un esfuerzo multidisciplinario dirigido por E. James Petersson, profesor asociado de química en la Escuela de Artes y Ciencias de Penn, y el estudiante graduado Jack Ferrie. Elizabeth Rhoades y Zahra Fakhraii, ambas profesoras asociadas de química en Penn, así como Abhinav Nath de la Universidad de Washington, Seattle; El estudiante de Penn Jimin Yoon; becario posdoctoral Conor Haney; y los estudiantes de posgrado Buyan Pan y Yi-Chih Lin también contribuyeron al estudio. El artículo fue publicado en Biophysical Journal.

"Una de las grandes preguntas fundamentales en bioquímica es cómo las proteínas se pliegan en cierta forma", dijo Petersson, "y esto está dictado por la secuencia de aminoácidos en la proteína. La información en todas las interacciones de las cadenas laterales de aminoácidos de alguna manera lleva a que se doble en una forma adecuada ".

En escenarios saludables, Petersson dijo que la forma adecuada permite a la proteína tener diferentes funciones, como transportar oxígeno en la sangre o convertirse en "máquinas moleculares" que finalmente conducen a movimientos musculares, como los necesarios para caminar y correr.

Pero en ciertos estados de enfermedad, particularmente en enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson, las proteínas se pliegan mal en una forma no saludable, lo que puede causar que múltiples copias de las proteínas se agreguen en "espaguetis como enredos o fibrillas largas". Estas fibrillas, dijo Petersson, son tóxicas para las neuronas, lo que subyace a la enfermedad de Alzheimer y Parkinson.

"Dado que todas estas implican el plegamiento de proteínas en una determinada forma, entonces lo que nos gustaría hacer es rastrear los cambios en la forma de las proteínas", dijo. "Hay varias técnicas diferentes que se pueden usar para hacer esto, pero nos gusta la fluorescencia porque puedes adquirir datos de fluorescencia lo suficientemente rápido como para poder ver las proteínas plegarse en tiempo real. En última instancia, nos gustaría tratar de ver cómo se doblan las proteínas. en las células ".

Para obtener información sobre la forma de la proteína usando sondas fluorescentes, los investigadores utilizan una técnica llamada transferencia de energía de resonancia de fluorescencia, que les exige medir muchas distancias entre diferentes puntos de la proteína y luego utilizar esa información para comprender su forma, similar a la tecnología de captura de movimiento.

En este trabajo, los investigadores realizaron aproximadamente 30 mediciones de diferentes distancias dentro de la proteína alfa-sinucleína en diferentes estados donde está cambiando de forma. Luego utilizaron esa colección de mediciones de distancia en combinación con modelos computacionales complejos para obtener estructuras de resolución atómica de la forma de la proteína.

Ferrie recibió una beca de la Parkinson's Disease Foundation para pasar el verano en el laboratorio de David Baker en la Universidad de Washington, donde se desarrolló Rosetta, uno de los programas más utilizados para modelar proteínas.

"Rosetta está diseñado para modelar proteínas bien plegadas estables", dijo Petersson, "no proteínas desordenadas que pueden cambiar de forma, por lo que Jack tuvo que reescribir un montón el código para poder modelar estas proteínas rebeldes".

Ferrie y Yoon realizaron una serie de mediciones experimentales que podrían usarse para dirigir el plegamiento de la proteína para que sea consistente con las mediciones experimentales, lo que le permitió modelar la forma de la proteína.

Como se trataba de un nuevo enfoque, los investigadores querían demostrar que las estructuras que salían de los modelos computacionales eran consistentes con la realidad. Para hacer esto, llevaron a cabo tres tipos de experimentos para unir datos reales con los modelos que salen de estos experimentos de fluorescencia.

Colaboraron con el grupo de Rhoades para validar las estructuras modeladas utilizando mediciones de fluorescencia de molécula única realizadas por Pan. Trabajando en el grupo de Fakhraii, Lin, usó un tipo diferente de técnica llamada microscopía de fuerza atómica para obtener imágenes de la proteína y validar los modelos. Chris Dobson, profesor de química en la Universidad de Cambridge, compartió datos de resonancia magnética nuclear sobre alfa-sinucleína que proporcionaban una mayor confirmación de la precisión de los modelos de computadora.

El documento representa una de las mayores bibliotecas de proteínas marcadas con fluoróforos sintéticos informados. Según Petersson, los investigadores necesitaron hacer muchas mediciones de distancia sobre diferentes regiones de la proteína para tener suficientes datos para generar modelos computacionales. Ferrie y Haney tuvieron que idear un enfoque simplificado para unir diferentes conjuntos de sondas que funcionarían en diferentes rangos de distancia.

Los investigadores ahora están trabajando para aplicar esta técnica para modelar la estructura proteica en las formas agregadas que son tóxicas para las neuronas y para modelar su respuesta a las drogas que causarían que cambie de forma, previniendo esta agregación.

"La capacidad de ver una proteína a medida que cambia de forma", dijo Petersson, "y obtener realmente estructuras de eso es un objetivo de ciencia básica realmente importante para el que hemos estado trabajando durante 10 años. Ha habido avances muy impresionantes. en obtener estructuras de proteínas en enfermedades neurodegenerativas, pero la técnica de fluorescencia tiene el potencial de hacer eso en células vivas, que ninguna otra técnica tiene la capacidad de hacer ".

Según Petersson, las proteínas que adoptan formas múltiples, acumulando diferentes copias entre sí y agregando, como lo hacen en las enfermedades neurodegenerativas, son un importante problema de bioquímica básica que otras técnicas de biología estructural no pueden abordar. Una mejor comprensión de cómo funciona y cuáles son esas formas tiene el potencial de tener un impacto en enfermedades como el Parkinson y dar a los investigadores la oportunidad de descubrir cómo los modelos de medicamentos o de diagnóstico interactúan con la proteína.

"Estamos trabajando para poder generar estructuras modelo que realmente muestren cuál es el efecto de estas drogas", dijo Petersson. "Tomamos la proteína con las etiquetas fluorescentes, agregamos la droga, permitimos que la proteína cambie de forma, hacemos mediciones de fluorescencia y luego los llevamos de vuelta al modelado computacional para que realmente podamos ver el efecto estructural de estas drogas. más de una comprensión racional para que se puedan fabricar mejores drogas de segunda y tercera generación ".

Los investigadores también están colaborando con Robert Mach, el Profesor Britton Chance de Radiología en la Escuela de Medicina Perelman de Penn. El grupo de Mach está interesado en desarrollar sondas de imágenes por tomografía de emisión de positrones que se puedan usar para unir a las formas agregadas de proteínas y visualizarlas en los pacientes.

"Hay algunos medicamentos prometedores para tratar enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson que podrían bloquear esta formación de agregados", dijo Petersson, "pero el problema es que, cuando las personas muestran síntomas cognitivos o de temblor motor, es demasiado tarde". utilizar estas drogas porque ya hay demasiada neurodegeneración. Si está obteniendo agregados en el cerebro, incluso si no muestra ningún cambio de comportamiento o déficit de aprendizaje, estas sondas podrían obtener imágenes de manera no invasiva de los agregados. la estructura de la proteína es, esperamos que podamos ayudar con ese trabajo en el futuro ".


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